驅動蛋白三個結構域，驅動蛋白作用

我們知道，不同類型的驅動蛋白對應不同的工作機制、結構和物質結合力。驅動蛋白超家族成員形狀各異，但典型的驅動蛋白1是異四聚體，其運動亞基（重鏈或KHC）與兩條輕鏈（KLC）（分子對）結合形成蛋白質二聚體。這些蛋白質通常無法折疊成正常結構；在這種錯誤折疊狀態下，蛋白質會以某種方式變得有毒（毒性功能獲得），或者失去正常功能。

脂蛋白脂蛋白是生化成分，其主要功能是運輸水中的疏水性脂質（也稱為脂肪）分子，例如血漿或其他細胞外液。驅動蛋白的主動運動支持多種細胞功能，包括有絲分裂、減數分裂和細胞貨物的運輸，例如軸突運輸。該模型基于微管結合驅動蛋白結構的CRYO-EM 模型，該模型代表過程的開始和結束狀態，但無法解析結構之間轉變的精確細節。

1、驅動蛋白真實速度

驅動蛋白1 的重鏈在氨基末端包含一個球狀頭（運動結構域），通過短而靈活的頸接頭與莖（長的中央-螺旋卷曲螺旋結構域）連接。該末端與羧基末端的輕鏈尾結構域相關。 N-驅動蛋白：驅動蛋白可以沿著微管的正極向細胞外周移動，或者沿著神經元細胞向軸突末端移動。

2、驅動蛋白作用

接下來，從棘皮動物卵/胚胎提取物中純化出一種不同的異三聚體正端定向MT 馬達，名為驅動蛋白2，由2 個不同的KHC 相關運動亞基和一個輔助KAP 亞基組成。并因其在纖毛發生過程中作為沿著軸突的轉運復合物（IFT 顆粒）的作用而聞名。一種特殊的蛋白質，稱為載脂蛋白，嵌入在外殼中，既能穩定復合物，又能賦予其決定其作用的功能特性。

3、驅動蛋白是存在于細胞內嗎

蛋白質構象障礙在醫學上，蛋白質病或蛋白質病、蛋白質構象障礙或蛋白質錯誤折疊障礙是指某些蛋白質結構異常、破壞身體細胞、組織和器官功能的一類疾病。這種蹺蹺板機制解釋了以下現象：ATP 與無核苷酸、微管結合狀態的結合導致驅動蛋白運動結構域相對于微管傾斜。隨即，前面的運動結合結構域釋放ATP，后面的運動結構域釋放ADP狀態的磷酸基團，使驅動蛋白二聚體再次處于起始狀態。

4、驅動蛋白在哪里走

驅動蛋白的兩個球狀頭交替向前移動。在驅動蛋白向微管正極移動的過程中，假設驅動蛋白分子的兩個運動結構域中的前一個與微管結合，后一個與ADP 結合。并與微管呈弱結合狀態。在大多數情況下，運輸的貨物在KLC 的TPR 基序序列處與驅動蛋白輕鏈結合，但在某些情況下，貨物在重鏈的C 端結構域處結合。

用卡車來比喻驅動蛋白，車輪代表了驅動蛋白的運動域，它可以通過催化ATP的水解過程，將化學能轉化為運動所需的機械能。